血紅蛋白（HB）校準品

血紅蛋白又稱血色素，是紅細胞的主要組成部分，能與氧結合，運輸氧和二氧化碳，所以在血液氣體運輸方面Hb占極為重要的地位。此外，血紅蛋白含量還能很好地反映貧血程度。

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更新時間：2024-10-22
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血紅蛋白化學式為C₃₀₃₂H₄₈₁₆O₈₁₂N₇₈₀S₈Fe_4，

每1個血紅蛋白分子由1個珠蛋白和4個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環，中心為一鐵原子。每個珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個血紅素連接構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈，為α₂β₂結構。胎兒Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為α₂γ₂結構。出生后不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個氨基酸殘基，每條β鏈含146個氨基酸殘基。血紅素的Fe²⁺均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基（His 8）上，這個組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。

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